Det forunderlige hemoglobinmolekylets geniale design

«Det virker så enkelt å puste, men likevel ser det ut til at dette grunnleggende beviset for liv bare skyldes samspillet mellom mange forskjellige slags atomer i et kjempemolekyl som er utrolig komplisert.» – Max F. Perutz, den ene av de to som i 1962 fikk nobelprisen for sine studier av hemoglobinmolekylet.

Å PUSTE – hva er mer naturlig enn det? Det er sjelden vi ofrer det en tanke. Pustingen kunne imidlertid ikke ha holdt oss i live hvis det ikke hadde vært for hemoglobinmolekylet, et komplekst molekylært mesterverk som Skaperen har designet. Det hemoglobinet som er i hver av de 30 billioner røde blodcellene vi har, transporterer oksygenet fra lungene til vevet i hele kroppen. Uten hemoglobin hadde vi ikke klart oss.

 Hvordan klarer hemoglobinmolekylene å plukke opp bitte små oksygenmolekyler til rett tid, holde fast på dem lenge nok og slippe dem løs til rett tid? Det er en rekke forunderlige, ingeniørmessige prestasjoner på molekylarnivå som skal til.

Bitte små molekylære «drosjer»

Du kan kanskje tenke på hvert hemoglobinmolekyl i en celle som en bitte liten firedørs drosje som har plass til akkurat fire «passasjerer». Denne molekylære drosjen trenger ikke noen sjåfør, for den fraktes inne i en rød blodcelle, som kan beskrives som en transportcontainer full av disse hemoglobinmolekylene.

Reisen for et hemoglobinmolekyl begynner når røde blodceller kommer til alveolene i lungene – «flyplassen». Når vi trekker luft inn i lungene, begynner alle de bitte små oksygenmolekylene som nylig er ankommet, å se seg om etter en drosje de kan ta. Disse molekylene trenger raskt inn i røde blodceller, «transportcontainerne». Inne i hver celle er dørene i hemoglobindrosjene på dette tidspunktet lukket. Men det tar ikke lang tid før et målbevisst oksygenmolekyl i den yrende mengden presser seg inn og setter seg i en hemoglobindrosje.

Nå skjer det noe veldig interessant. Inne i den røde blodcellen begynner hemoglobinmolekylet å forandre form. Når den første passasjeren kommer seg inn, begynner alle de fire «dørene» i hemoglobindrosjen å åpne seg automatisk, noe som gjør det lettere for de andre passasjerene å komme inn. Denne prosessen, som kalles kooperativ binding, er så effektiv at 95 prosent av «setene» i alle drosjene i en rød blodcelle blir opptatt i løpet av den tiden det tar å puste inn en enkelt gang. Til sammen kan de mer enn 250 millioner hemoglobinmolekylene i en enkelt rød blodcelle frakte omkring 1 milliard oksygenmolekyler! Snart er den røde blodcellen som har med seg alle disse drosjene, på vei for å levere sin dyrebare forsyning med oksygen til kroppsvev som trenger det. Men du lurer kanskje på hva det er som gjør at oksygenatomene som er inne i cellen, ikke slippes ut for tidlig.

Svaret er at inne i hvert hemoglobinmolekyl bindes oksygenmolekyler til ventende jernatomer. Du har sikkert sett hva som skjer når oksygen kommer i kontakt med jern og det er vann til stede. Resultatet er vanligvis jernoksid, eller rust. Når jern ruster, blir oksygenet permanent bundet i krystallinsk form. Hvordan klarer så hemoglobinmolekylet å sørge for binding og frigjøring av jern og oksygen i det fuktige miljøet i den røde blodcellen uten at det dannes rust?

Dypere ned i materien

For å få svar på det spørsmålet skal vi se litt nærmere på hemoglobinmolekylet. Det består av omkring 10 000 atomer – hydrogen-, karbon-, nitrogen-, svovel- og oksygenatomer – som er nøyaktig plassert rundt bare fire jernatomer. Hvorfor trenger fire jernatomer en så massiv støtte?

Én ting er at de fire jernatomene er elektrisk ladet og må nøye overvåkes. Ladede atomer, eller ioner, kan gjøre stor skade inne i celler hvis de kommer seg løs. Hver av de fire jernionene blir derfor holdt på plass i midten av en stiv, beskyttende ringstruktur. * Noe annet er at de fire ringstrukturenes nøyaktige plassering inne i hemoglobinmolekylet gjør at oksygenmolekylene kan komme i kontakt med jernionene, mens vannmolekylene ikke kan det. Og uten vann kan det ikke dannes rust.

Jernet i hemoglobinmolekylet kan ikke i seg selv binde eller frigjøre oksygen. Og uten de fire ladede jernatomene ville resten av hemoglobinmolekylet ha vært ubrukelig. Det er bare når disse jernionene er perfekt plassert inne i hemoglobinmolekylet at transporten av oksygen gjennom blodomløpet kan finne sted.

Oksygenet frigjøres

Når en rød blodcelle forlater arteriene og kommer inn i de ørsmå kapillarene dypt inne i kroppsvevet, blir miljøet rundt den forandret. Miljøet er nå varmere enn i lungene, og det  er mindre oksygen der og høyere surhetsgrad på grunn av den karbondioksiden som omgir cellen. Disse signalene forteller hemoglobinmolekylene, eller drosjene, inni cellen at tiden er inne til å frigjøre de dyrebare passasjerene, oksygenet.

Når oksygenmolekylene kommer ut av hemoglobinmolekylet, forandrer dette molekylet form enda en gang. Forandringen er akkurat nok til å «lukke dørene» og la oksygenet være igjen utenfor, hvor det er størst behov for det. Det at dørene holdes lukket, hindrer også hemoglobinet i å transportere noe oksygen på vei tilbake til lungene. Men det tar mer enn gjerne med seg karbondioksid på tilbaketuren.

Snart er de oksygenfattige røde blodcellene tilbake i lungene, hvor hemoglobinmolekylene kommer til å frigjøre karbondioksiden og på nytt plukke opp livsviktig oksygen – en prosess som blir gjentatt mange tusen ganger i løpet av en rød blodcelles levetid, som er på cirka 120 dager.

Det er tydelig at hemoglobin ikke er noe vanlig molekyl. Det er, som det blir sagt i begynnelsen av denne artikkelen, «et kjempemolekyl som er utrolig komplisert». Vi blir virkelig slått av forundring og fylt av takknemlighet overfor Skaperen for den geniale og nøyaktige mikroingeniørkunst som er et grunnlag for at liv kan eksistere!

[Fotnote]

[Ramme/oversikte på side 28]

TA GODT VARE PÅ HEMOGLOBINET!

Det som gjerne omtales som «for lite jern i blodet», er egentlig hemoglobinfattig blod. Uten de 4 uunnværlige jernatomene i et hemoglobinmolekyl er de 10 000 andre atomene i molekylet ubrukelige. Det er derfor viktig å få i seg nok jern ved å ha et sunt kosthold. Noen gode kilder til jern er nevnt i oversikten til høyre.

I tillegg til å spise mat som er rik på jern, er det fornuftig å følge disse rådene: 1. Sørg for å få regelmessig og passende mosjon. 2. Ikke røyk. 3. Unngå passiv røyking. Hvorfor er sigarettrøyk og andre former for tobakksrøyk så farlig?

Det er fordi slik røyk er full av karbonmonoksid, den samme giften som blir sluppet ut av biler i form av eksos. Karbonmonoksid er årsaken til uventede dødsfall og blir også brukt av noen som begår selvmord. Karbonmonoksid bindes til jernatomer i hemoglobin over 200 ganger raskere enn oksygen. Sigarettrøyk har derfor en negativ virkning på kroppen fordi den fortrenger oksygen.

[Oversikt]

TYPE MAT MENGDE(g) JERN(mg)

Hvetekim 100 8,2

Leverpostei (hermetisk) 100 6,5

Spinat (fersk) 100 4,5

Rosiner 100 3,8

Havregryn 100 3,7

Linser (kokte) 100 3,3

Kikerter (kokte) 100 2,9

Kjøttdeig 100 2,5

Egg 100 2,2

Brune bønner (kokte) 100 2,0

Brokkoli 100 0,6

[Illustrasjon/bilde på side 26]

(Se den trykte publikasjonen)

Proteinstruktur

Oksygen

Jernatom

Hem

I det oksygenrike miljøet i lungene vil et oksygenmolekyl binde seg til hemoglobinet

Etter at det første oksygenmolekylet er bundet, fører en liten forandring i hemoglobinets form til at tre andre oksygenmolekyler raskt kan bli bundet

Hemoglobinet transporterer oksygenmolekylene bort fra lungene og frigjør dem så der det er behov for dem i kroppen